New technique reveals how enzymes break down milk protein in real time
Researchers have developed a method to watch—as it happens—how enzymes digest β-lactoglobulin, a key milk protein, tracking changes in its structure and physical properties simultaneously. The advance could help food manufacturers optimize processing, improve product quality, and develop better lactose-free and protein-modified dairy products.
Originaltitel: Linking enzymatic hydrolysis to structural, volumetric, and hydrodynamic evolution of β-lactoglobulin in solution.
Ultraljuds- och densitometrilaboratorier kan nu kartlägga proteinabbrytningstakten i realtid genom att koppla enzymatisk hydrolis direkt till fysikaliska egenskapsförändringar — en metod som öppnar vägar för snabbare kvalitetskontroll i livsmedels- och läkemedelsutveckling. Forskargruppen vid University College Dublin och Malmö University övervakade α-chymotrypsin-katalyserad nedbrytning av β-laktoglobulin med högupplöst ultraljudsspektroskopi och densitometri samtidigt, vilket gav realtidsdata om peptidöverflyttning, proteinvolym och kompressibilitet. Mätningarna producerade molära adiabatiska relaxationskompressionsvärden på 2–4 × 10⁻¹⁰ Pa⁻¹. Metoden möjliggör tidigare detektion av proteindenaturering och hydrolyskinetik utan att vänta på traditionell analytisk verifiering, vilket förkortar utvecklingscykler för proteinkvalitetskontroll i både mat- och läkemedelsindustrin.
This paper presents an integrated real-time framework linking α-chymotrypsin hydrolysis of β-lactoglobulin to simultaneous changes in structural, volumetric and hydrodynamic properties in buffered media. High-resolution ultrasonic spectroscopy, complemented with densitometry, enabled real-time monitoring of peptide bond cleavage and changes in protein volume and compressibility. Multi-frequency ultrasonic relaxation analysis yielded molar adiabatic relaxation compressibility values of 2-4 × 10